mercoledì 6 maggio 2015

Struttura tridimensionale delle proteine



La  struttura  di  una  proteina  è  una  sola  ed  è  quella  NATIVA,  che corrisponde alla sua funzione biologica.


File:Liaison peptidique.svg
parziale valenza di doppio legame

File:Mesomeric peptide bond.svg
dipolo elettrico

File:Résonance liaison peptidique.png
strutture limite di risonanza

File:Protein backbone PhiPsiOmega drawing.svg


libera rotazione a monte e a valle del legame peptidico

grafico di Ramachandran

La struttura primaria di una proteina è costituita dalla sequenza degli L-amminoacidi che la compongono.


File:Helice alpha 1.jpg
legami H in un'alfa elica

File:StrukturaSekondare.jpg
struttura di un'alfa elica

File:Helical Wheel 2NRL 77-92 KaelFischer.jpg
alfa elica vista dall'alto/basso con i gr R sporgenti

Proline.png
Pro destabilizzante

Glycine-2D-flat.png
Gly destabilizzante

a elica della cheratina

ponti S-S nella cheratina

    File:Beta sheet bonding parallel-color.svg
 foglietto B parallelo

File:Beta sheet bonding antiparallel-color.svg
foglietto B antiparallelo

File:Feuillets bêta.svg
schematizzazione

fasi della sintesi del collagene

File:Collagen biosynthesis (it).JPG
collagene

Biosintesi del collagene:
1. Trascrizione dell'mRNA

2. Formazione del pre-pro-peptide come primo prodotto della traduzione con una sequenza segnale sull'N-terminale. Una volta che la traduzione è terminata il pre-pro-collagene entra nel RE per l'elaborazione post-traduzionale.
3. Dall'alfa peptide al procollagene
- la sequenza di riconoscimento si dissolve --> propeptide
- formazione dell'idrossiprolina e dell'idrossilisina (importanti per la formazione di legami crocaiti) grazie agli enizmi prolil-idrossilasi e lisil-idrossilasi che richiedono vit. C come cofattore. vedi SCORBUTO
L-Prolina + α-ketoglutarato + O2 → 4-idrossiprolina + CO2 + succinato

Hidroxilación prolina.jpg
idrossilazione della Pro

File:4-hydroxylysine (Hyl).jpg
5-idrossilisina (HyLys)

4. glicosilazione (aggiunta di glucosio/galattosio) sui residui di HyLys 
nel Golgi. A questo punto i propeptidi si avvolgono in senso sinistrorso, 3 propeptidi si avvolgono su loro stessi a formare una tripla elica di procollagene.


File:Glycosylation du collagène.jpg
glicosilazione dell'HyLys

5. aggiunta di oligosaccaridi nel Golgi e formazione di vescicole di secrezione.
6. formazione del tropocollagene: una volta fuori dalla cellula vengono rimosse le estremità ridondanti del procollagene ad opera dell'enzima peptidasi.

7. formazione delle fibrille collagene: l'enzima lisina ossidasi agisce sulla Lys e l'HyLys trasformando il C epsilon in un gruppo aldeidico (allisina) che può formare legami covalenti tra le molecole di tropocollagene.

File:Tropocollagen cross-linkage lysyl oxidase (EN).svg
formazione di legami crociati

(RS)-Allysine structural formula V.2.svg
allisina

formazione della deidroidrossilisinonorleucina

formazione della base di Shiff

Fibers of Collagen Type I - TEM .jpg
striature periodiche del collagene

)Protein structure
strutture delle proteine

Il ripiegamento di una proteina avviene attraverso una serie di stadi intermedi secondo un  meccanismo cooperaitvo gerarchico.
Con il procedere del processo di formazione di interazioni diminuisce il numero di conformazioni ammesse.

imbuto di ripiegamento

File:X-ray diffraction pattern 3clpro.jpg
diffrazione ai raggi X

rotazione del nucleo dell'H

MRS spectrum.gif
NMR

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